HAK5 pode ser chave para a eficiência do potássio em plantas

Estudo sugere que, enquanto o AKT1 depende de maiores concentrações de potássio para operar, o HAK5 funciona mesmo em níveis muito baixos

09.10.2024 | 14:32 (UTC -3)
Revista Cultivar
As plantas têm dois sistemas separados de absorção de potássio, o transportador HAK5 e o canal AKT1. Dependendo da concentração de potássio no solo, um ou outro sistema é responsável pela absorção de potássio nas raízes. Isso garante um suprimento constante de potássio, mesmo quando a disponibilidade de potássio varia - Imagem: Tobias Maierhofer / Universidade de Würzburg
As plantas têm dois sistemas separados de absorção de potássio, o transportador HAK5 e o canal AKT1. Dependendo da concentração de potássio no solo, um ou outro sistema é responsável pela absorção de potássio nas raízes. Isso garante um suprimento constante de potássio, mesmo quando a disponibilidade de potássio varia - Imagem: Tobias Maierhofer / Universidade de Würzburg

Pesquisas recentes demonstram que o transportador HAK5 desempenha papel crucial na absorção de potássio em solos pobres. O potássio é um macronutriente essencial. Quando há baixa concentração desse elemento no solo, a planta depende de mecanismos que permitam sua absorção eficiente em condições adversas.

O canal iônico AKT1 e o transportador HAK5 cooperam na captação de potássio pelas raízes. Em solos com maior concentração de potássio, o AKT1 é capaz de realizar o transporte sem grandes custos energéticos. No entanto, quando o nível de potássio cai para valores muito baixos, o HAK5 assume a função de absorção, necessitando, além do campo elétrico, de um gradiente de pH. Esse gradiente é essencial para que o HAK5 funcione e custa energia à planta.

Estudos conduzidos por uma equipe da Universidade de Würzburg, liderada pelo professor Rainer Hedrich, revelaram que, enquanto o AKT1 depende de maiores concentrações de potássio para operar, o HAK5 funciona mesmo em níveis muito baixos. A pesquisa avançou no entendimento de como o transportador HAK5 é ativado, mostrando que ele possui um sensor de potássio, crucial para detectar a quantidade disponível no solo.

Importância na agricultura

A compreensão do mecanismo de transporte do HAK5 pode ser revolucionária para a agricultura. Solos pobres em potássio exigem grandes quantidades de fertilizantes. Isso representa custo elevado para os produtores. A modificação genética de culturas para melhorar a eficiência do uso de potássio pode reduzir essa dependência, promovendo uma agricultura mais sustentável.

A equipe também identificou mutação que reduz drasticamente a afinidade do HAK5 pelo potássio, sugerindo que a regulação desse transportador é mais complexa do que se imaginava. Essa descoberta pode ser aplicada para melhorar a tolerância das plantas a solos com baixos níveis de potássio, o que é de extrema importância em regiões com solos pobres.

Cooperação entre AKT1 e HAK5

Outro ponto importante revelado pelos pesquisadores é a cooperação entre o canal AKT1 e o transportador HAK5. O AKT1 opera eficientemente em solos com níveis médios e altos de potássio. Mas, quando o nível de potássio no solo cai, o HAK5 entra em ação, garantindo que a planta continue a absorver potássio de forma eficiente.

Esses dois mecanismos são ativados de acordo com a necessidade da planta e a disponibilidade de potássio no ambiente. Essa adaptação permite que as plantas sobrevivam em solos pobres em nutrientes, o que pode ser essencial para o cultivo em áreas menos férteis.

O futuro da pesquisa com o HAK5

Embora os avanços no entendimento do HAK5 sejam promissores, muitos aspectos de sua regulação ainda precisam ser explorados. Rainer Hedrich e sua equipe planejam investigar como o transporte de potássio para dentro da célula radicular está acoplado ao transporte de prótons. Entender essa relação pode abrir novas portas para a engenharia genética de plantas mais resistentes e com maior eficiência na utilização de potássio.

Mais informações podem ser obtidas em doi.org/10.1038/s41467-024-52963-6

<b>(A)</b> modelo de homologia de uma única subunidade de AtHAK5 com base na estrutura crio-EM de KimA (entrada PDB 6S3K). Apenas a parte transmembrana integral compreendendo resíduos Q64 a R541 foi modelada. As hélices identificáveis ​​na orientação escolhida são rotuladas, a caixa indicada mostra a região ampliada e mostrada com mais detalhes no painel <b>(B)</b>. As duas esferas magenta representam os dois íons de potássio localizados no local de coordenação superior e inferior, o resíduo Y450 é indicado na representação de bastão com átomos de carbono coloridos em verde. B Ampliação do local de ligação do íon superior ao redor do íon potássio K1. A coordenação rigorosa do íon potássio K1 provavelmente facilita a desidratação do cátion de entrada. <b>(C)</b> Correntes de pico induzidas por K+ do oócito inteiro normalizadas (ΔIpico) a -120 mV e pH 4,5 plotadas contra a concentração de K+ aplicada. As correntes de oócitos que expressam o mutante Y450A com CIPK23/CBL1 (quadrados vermelhos) são comparadas com oócitos que expressam WT HAK5/CIPK23/CBL1 (quadrados pretos). Km (K+) foi calculado ajustando ΔIpico com uma equação de Michaelis-Menten. (n = 5 experimentos, média ± DP). <b>(D)</b> As correntes de oócitos que expressam o mutante Y450A com CIPK23/CBL1 (quadrados vermelhos) são comparadas com oócitos que expressam WT HAK5/CIPK23/CBL1 (quadrados pretos). As correntes de pico normalizadas de oócitos inteiros (ΔIpico) foram induzidas por 10 mM (Y450A) ou 200 µM (WT) de K+ a -120 mV em diferentes valores de pH e plotadas em relação à concentração de H+ aplicada. Km (H+) foi calculado ajustando ΔIpico com uma equação de Hill (coeficiente de Hill = 2,17 ± 0,5 (Y450A) e 1,67 ± 0,3 (WT)) (n = 5 experimentos, média ± DP)
(A) modelo de homologia de uma única subunidade de AtHAK5 com base na estrutura crio-EM de KimA (entrada PDB 6S3K). Apenas a parte transmembrana integral compreendendo resíduos Q64 a R541 foi modelada. As hélices identificáveis ​​na orientação escolhida são rotuladas, a caixa indicada mostra a região ampliada e mostrada com mais detalhes no painel (B). As duas esferas magenta representam os dois íons de potássio localizados no local de coordenação superior e inferior, o resíduo Y450 é indicado na representação de bastão com átomos de carbono coloridos em verde. B Ampliação do local de ligação do íon superior ao redor do íon potássio K1. A coordenação rigorosa do íon potássio K1 provavelmente facilita a desidratação do cátion de entrada. (C) Correntes de pico induzidas por K+ do oócito inteiro normalizadas (ΔIpico) a -120 mV e pH 4,5 plotadas contra a concentração de K+ aplicada. As correntes de oócitos que expressam o mutante Y450A com CIPK23/CBL1 (quadrados vermelhos) são comparadas com oócitos que expressam WT HAK5/CIPK23/CBL1 (quadrados pretos). Km (K+) foi calculado ajustando ΔIpico com uma equação de Michaelis-Menten. (n = 5 experimentos, média ± DP). (D) As correntes de oócitos que expressam o mutante Y450A com CIPK23/CBL1 (quadrados vermelhos) são comparadas com oócitos que expressam WT HAK5/CIPK23/CBL1 (quadrados pretos). As correntes de pico normalizadas de oócitos inteiros (ΔIpico) foram induzidas por 10 mM (Y450A) ou 200 µM (WT) de K+ a -120 mV em diferentes valores de pH e plotadas em relação à concentração de H+ aplicada. Km (H+) foi calculado ajustando ΔIpico com uma equação de Hill (coeficiente de Hill = 2,17 ± 0,5 (Y450A) e 1,67 ± 0,3 (WT)) (n = 5 experimentos, média ± DP)

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